泛素蛋白于1975年首次被发现，之后关于泛素化修饰系统的进化前体分子（evolutionary precursors）被广泛研究。泛素化修饰的结果取决于泛素蛋白石以单体形式还是多聚体形式与靶蛋白相连接，不同的连接方式决定了被修饰蛋白的命运。泛素化修饰的降解作用保证了蛋白含量、转录调节、信号转导的正常进行；泛素化修饰的非降解作用参与介导膜蛋白运输、蛋白质胞内运输、DNA修复、信号复合体等。越来越多的疾病（肿瘤、神经退行性疾病、II型糖尿病等）都发现与泛素化途径的失调有关.
基于SILAC或Label Free的泛素化定量组学，不仅适用于E3连接酶底物的筛选，同时也可以应用于各种与泛素化变化相关的研究：
1. 组织病变过程的泛素化调控通路
2. E3连接酶抑制剂的靶点研究
3. 涉及E3连接酶调控的药物作用机理
4. 涉及去泛素化酶调控通路的研究
5. 特定药物的耐药机制